Белки (протеины, полипептиды)

Дано определение, состав, структура и функции белков организма человека. Приведена их классификация. Описаны синтез и катаболизм белков.

Белки (протеины, полипептиды)

Определение

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот.

Молекулярная масса белков

Белки, являясь высокомолекулярными соединениями, характеризуются большими величинами молекулярной массы. Молекулярная масса измеряется в Дальтонах (1Да=1,66 10^-24  г.) Например, белок инсулин обладает молекулярной массой 6000 Да, миоглобин — 17000 Да, миозин – 500000 Да.

Состав белков

Несмотря на то, что в составе белковой молекулы могут входить десятки, сотни и тысячи аминокислот, все белки синтезируются из 20 видов аминокислот. Эти аминокислоты имеют следующие названия: глицин, аланин, серин, цистеин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин.

Структура белков

Различают четыре уровня структурной организации молекулы белка (рис.1).

Первичная структура. Аминокислоты соединяясь друг с другом пептидной связью образуют длинные неразветвленные цепи – полипептиды.

Вторичная структура. Эта структура белков характеризует их определенную пространственную организацию. Например, многие белки имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и водородными связями.

Третичная структура.  Третичная структура отражает пространственную организацию вторичной структуры. Например, вторичная структура в виде спирали может укладываться в пространстве в виде глобулы, то есть иметь шаровидную или эллипсовидную форму. Примером белка, обладающего третичной структурой является миоглобин.

Четвертичная структура. Этой структурой обладают некоторые белки. Четвертичная структура – сложное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою первичную, вторичную и третичную структуры. Примером белка, обладающего четвертичной структурой является гемоглобин.

Классификация белков

Существуют разные классификации белков. Приведу две классификации.

Согласно первой классификации белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. Пример: альбумины и глобулины крови. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, имеется еще неаминокислотная часть. В зависимости от неаминокислотной части выделяют такие сложные белки как нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), липопротеиды (содержат липоид) и. т.д.

Согласно второй классификации белки делятся на группы на основе своей пространственной формы. Различают глобулярные и фибриллярные белки. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную или эллипсовидную форму. Примерами таких белков являются альбумины и глобулины крови. Молекулы фибриллярных белков вытянутые. Их длина значительно превышает их диаметр. Примером фибриллярного белка является белок коллаген.

Функции белков

Функции, которые выполняют белки в организме настолько важны, что белки еще называют протеинами (от греч. слова proteus – первый, главный). Различают следующие функции белков в организме человека.

1. Структурная (строительная, пластическая). Белки являются универсальным строительным материалом, из которого строятся все структурные образования организма и прежде всего все клетки и внутриклеточные органеллы (например, миофибриллы мышечного волокна).
2. Каталитическая. В организме человека имеются особые белки, являющиеся катализаторами химических реакций. Эти белки получили название ферменты или энзимы.
3. Сократительная. Благодаря белкам, входящих в состав миофибрилл происходит сокращение мышц человека.
4. Регуляторная. Белки могут взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями, поэтому белки являются важнейшими буферами организма, поддерживающими кислотность внутренней среды организма на необходимом уровне.
5. Транспортная. Белковые молекулы достаточно большие и хорошо растворяются в воде. Поэтому они могут переносить различные нерастворимые в воде соединения. Белок гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких к различным органам. Белки крови – альбумины переносят с током крови различные нерастворимые в воде вещества (жиры, жирные кислоты, гормоны).
6. Защитная. Белки крови глобулины участвуют в свертывании крови и в обеспечении иммунитета.
7. Энергетическая. Окисление белков сопровождается выделением энергии.

Перевариваривание белков в организме человека

В организм человека с пищей попадает в сутки около 100 г белков.

Расщепление белков начинается в полости желудка под воздействием желудочного сока, содержащего протеолитический фермент пепсин. Под воздействием пепсина в белках разрываются пептидные связи, образующие первичную структуру. В результате белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины.

Дальнейшее переваривание белков протекает в тонкой кишке под воздействием ферментов: трипсина, химотрипсина и эсталазы, которые синтезируются в поджелудочной железе. В результате полипептиды расщепляются до олигопептидов, состоящих из нескольких аминокислот.

Завершается переваривание белков в тонкой кишке под воздействием ферментов кишечного сока. Образовавшиеся в результате этого процесса аминокислоты всасываются в кровь и по воротной вене поступают в печень и далее попадают в большой круг кровообращения.

Синтез белков

Синтез белков протекает в четыре этапа.

Первый этап синтеза белков протекает в ядрах клеток и называется транскрипцией.

Второй этап синтеза белков протекает в цитоплазме клетки и называется рекогницией.

Третий этап синтеза белков протекает на рибосомах и называется трансляцией.

Четвертый этап синтеза белков протекает в эндоплазматической сети и комплексе Гольджи и называется процессингом.

Более подробно синтез белков в мышечных волокнах описан в отдельной статье.

Катаболизм белков

В организме человека происходят одновременно два процесса: синтез белков и их распад (катаболизм). В тканях организма катаболизм белков происходит под воздействием внутриклеточных протеиназ, которые называются катепсинами. Эти ферменты локализованы в лизосомах.

Также катаболизм белков осуществляется особыми мультиферментными комплексами, которые называются протеосомы.

По данным С.С. Михайлова (2009) в сутки внутриклеточному протеолизу подвергается 200-300 г собственных белков организма. При этом при распаде как пищевых, так и собственных белков организма образуются одни и те же 20 видов аминокислот.

Литература

1. Михайлов С.С. Спортивная биохимия. – М.: Советский спорт, 2009.– 348 с.

С уважением, А.В. Самсонова